MMP-kaskadi- Plg-Plasminkaskadi ja Katepsiinit samassa kuvassa

ProkatepsiiniB(pro-CB) aktivoituu kudostyyppisellä plasminogeeniaktivaattorilla (tPA) ja katepsiiniD.llä aloittaen proteolyyttisen kaskadin, joka johtaa  urokinaasityyppisen plasminogeeniaktivaatorin (uPA) aktivoitumiseen, aktiivien matrixmetalloproteinaasien (MMPs)  kehkeytymiseen ja plasminogeenin aktivoitumiseen plasmiiniksi.
Pro-CB  asettuu  annexiiniII tetrameeriin, jonka kiinnittymiseen plasmakalvoon vaaditaan aktiivia kalsiumjonia (Ca++). AnneksiiniIItetrameeri tekee interaktion  kudosperäisen plasminogeeniaktivaatorin (tPA) , kollageenin ja tenaskiinin (TNC) kanssa.
 p11, joka  sitoutuu  anneksiiniIItetrameeriin (AIIt)  solun pinnalla tekee interaktion plasminogeenin ja pro katepsiini B:n (Pro-CB) kanssa  eri sitoutumiskohdilla.
 Tällainen proteaasien saman paikkaan lokalisoituminen AIIt:n kanssa  voisi kiihdyttää proentsyymien proteolyyttistä kaskadia ja matrixkomponenttien selektiivistä hajoamista.
Kollektiivisesti toimiessaan  aktiivit proteaasit voivat  hajoittaa kaikki extrasellulaarisen matrixin  komponentit. Siis  ECM suojauksessa täytyy inhibition kohdistua monikerroksisesti   kaikkiin  näihin kaskadeihin  MMP, PLG-plasmin-  tPA-uPA ja katepsiinit. Sen minkä ebola tekee päivissä, syöpä tekee kuukausissa ja vuosissa näillä. - Ja kaikessa tulee kuitenkin katsoa rheologinen  välttämätön  systeeminen funktionaalisuus Haastavaa koota  niin moninaista  lääkitystä ECM tuhon  estoon, mikä vaditaan ebolassa.


Pro-cathepsin B (Pro-CB) is activated by tissue-type plasminogen activator (tPA) and cathepsin D, initiating a proteolytic cascade that results in the activation of urokinase-type plasminogen activator (uPA), matrix metalloproteinases (MMPs) and plasmin. Pro-CB is situated on the annexin II tetramer (AIIt). Binding of annexin II to the plasma membrane is Ca²⁺-dependent. Although the mechanism is unclear, AIIt is known to interact with tPA, collagen I and tenascin C (TNC). p11, which binds to AIIt on the cell surface, has been shown to interact with plasminogen and pro-CB at different binding sites. Co-localization of proteases with AIIt would facilitate the activation of pro-enzymes in a proteolytic cascade and the selective degradation of matrix components. Collectively, active proteases can degrade all of the components of the extracellular matrix.