Kromosomin 21 geenejä
| Recommended name:(Suositeltu nimi)
A disintegrin and metalloproteinase with thrombospondin motifs 1
Short name=ADAM-TS 1
Short name=ADAM-TS1
Short name=ADAMTS-1
EC=3.4.24.-
Alternative name(s):(Vaihtoehtoinen nimi).
METH-1
|
| Gene names |
| Name: | ADAMTS1 (varsinainen nimi) |
| Synonyms: | KIAA1346, METH1, (Geenin nimet) |
|
-
Protein attributes (Tämän geenin koodaamasta proteiinista)
| Sequence length | 967 AA.(967 aminohappoa) |
| Sequence status | Complete.( Koko aminohappojärjestys on saatu selvitettyä) |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
-
General annotation (Comments) (Yleistä asiaa)
| Function | Cleaves aggrecan, a cartilage proteoglycan, and may be involved in its turnover By similarity.
Has angiogenic inhibitor activity. Active metalloprotease, which may be
associated with various inflammatory processes as well as development
of cancer cachexia. May play a critical role in follicular rupture. Ref.2
(Funktio: Pilkkoo aggrekaania, ruston proteoglykaania, ja voi osallistua sen turn over tapahtumaan. Omaa angiogeeneesiä estävää vaikutusta. On aktiivi metalloproteaasi, jolla lienee osuutta erilaisissa tulehdusprosesseissa kuten syövän kakeksian kehittymisessä. Sillä voi olla kriittinen osuus follikkelin rupturoitumisessa (fertiliteetissä) |
| Catalytic activity | Cleaves aggrecan at the 1938-Glu-|-Leu-1939 site, within the chondroitin sulfate attachment domain.Katalyyttinen aktiivisuus: Pilkkoo aggrekaania 1938Glu- 1939Leu kohdasta, kondroitiinisulfaatin(CS) kiinnittymiskohdassa. |
| Cofactor | Binds 1 zinc ion per subunit Kofaktoritoiminta: Sitoo yhden sinkkijonin alayksikköä kohden. . Ref.8 |
| Subcellular location | Secreted › extracellular space › extracellular matrix By similarity. Subsellulaarinen sijainti: Erittyy solun ulkoiseen tilaan.
Spacer- domaani ja TSP-1 tyyppinen domaani ovat tärkeitä tiukassa interaktiossa ECM extrasellulaarimatriksiin. |
| Domain | The spacer domain and the TSP type-1 domains are important for a tight interaction with the extracellular matrix.
The
conserved cysteine present in the cysteine-switch motif binds the
catalytic zinc ion, thus inhibiting the enzyme. The dissociation of the
cysteine from the zinc ion upon the activation-peptide release activates
the enzyme.Konservoitunut cysteiini Cys- vaihde-motiivissa sitoutuu katalyyttiseen sinkkijoniin täten inhiboiden entsyymiä. Kun cysteiini erkanee sinkkijonista peptidin aktivaatiossa niin entsyymin aktiviteetti päsee alkamaan.. |
| Post-translational modification | The precursor is cleaved by a furin endopeptidase By similarity. Esimuoto prekursori pilkkoutuu furiini-endopeptidaasilla (FU).
Glycosylated.
Can be O-fucosylated by POFUT2 on a serine or a threonine residue found
within the consensus sequence C1-X(2)-(S/T)-C2-G of the TSP type-1
repeat domains where C1 and C2 are the first and second cysteine residue
of the repeat, respectively. Fucosylated repeats can then be further
glycosylated by the addition of a beta-1,3-glucose residue by the
glucosyltransferase, B3GALTL. Fucosylation mediates the efficient
secretion of ADAMTS family members. Also can be C-glycosylated with one
or two mannose molecules on tryptophan residues within the consensus
sequence W-X-X-W of the TPRs, and N-glycosylated. These other
glycosylations can also facilitate secretion By similarity.
Glykosyloitunut. Voi O-fukosyloitua POFUT2 entsyymillä seriini tai treoniinitähteeseen (S/T) joita on consensussekvenssissä TSP-1 tyyppisessä toistojaksossa , joissa C1 ja C2 ovat jakson C1-X(2)-(S/T)-C2-G ensimmäinen ja toinen cysteiinitähde. Fukosyloituneet tähteet voivat siten glykosyloitua edelleen lisäämällä beta-1,3-glukoositähteitä glukosyylitransferaasilla B3GALTL. Fukosylaatio välittää ADAMTS perheen jäsenten tehokasta erittymistä. Voi myös C-glykosyloitua parilla mannoosilla tryptofaanitähteeseen TPR:n consensussekvenssin W-X-X-W alueella ja voi myös N-glykosyloitua.Nämä muut glykosylaatiot voivat myös kiihdyttää erittymistä. |
| Sequence similarities | Contains 1 disintegrin domain. Sisältää yhden disintegraani domaanin.
Contains 1 peptidase M12B domain. Sisältää yhden M12B peptidaasisomaanin.
Contains 3 TSP type-1 domains.Sisältää 3 TSP tyyppi-1 domaania. |
| Sequence caution | The sequence AAD48080.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation.
The sequence BAA92584.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Q9UHI8 [UniParc].
Last modified January 23, 2007.
Version 4.
Checksum: 334119D6310A05A7
FASTA
967 105,358
10 20 30 40 50 60
MQRAVPEGFG RRKLGSDMGN AERAPGSRSF GPVPTLLLLA AALLAVSDAL GRPSEEDEEL
70 80 90 100 110 120
VVPELERAPG HGTTRLRLHA FDQQLDLELR PDSSFLAPGF TLQNVGRKSG SETPLPETDL
130 140 150 160 170 180
AHCFYSGTVN GDPSSAAALS LCEGVRGAFY LLGEAYFIQP LPAASERLAT AAPGEKPPAP
190 200 210 220 230 240
LQFHLLRRNR QGDVGGTCGV VDDEPRPTGK AETEDEDEGT EGEDEGAQWS PQDPALQGVG
250 260 270 280 290 300
QPTGTGSIRK KRFVSSHRYV ETMLVADQSM AEFHGSGLKH YLLTLFSVAA RLYKHPSIRN
310 320 330 340 350 360
SVSLVVVKIL VIHDEQKGPE VTSNAALTLR NFCNWQKQHN PPSDRDAEHY DTAILFTRQD
370 380 390 400 410 420
LCGSQTCDTL GMADVGTVCD PSRSCSVIED DGLQAAFTTA HELGHVFNMP HDDAKQCASL
430 440 450 460 470 480
NGVNQDSHMM ASMLSNLDHS QPWSPCSAYM ITSFLDNGHG ECLMDKPQNP IQLPG
DLPGT
490 500 510 520 530 540
SYDANRQCQF TFGEDSKHCP DAASTCSTLW CTGTSGGVLV CQTKHFPWAD GTSCGEGKWC
550 560 570 580 590 600
INGKCVNKTD RKHFDTPFHG SWGMWGPWGD CSRTCGGGVQ YTMRECDNPV PKNGGKYCEG
610 620 630 640 650 660
KRVRYRSCNL EDCPDNNGKT FREEQCEAHN EFSKASFGSG PAVEWIPKYA GVSPKDRCKL
670 680 690 700 710 720
ICQAKGIGYF FVLQPKVVDG TPCSPDSTSV CVQGQCVKAG CDRIIDSKKK FDKCGVCGGN
730 740 750 760 770 780
GSTCKKISGS VTSAKPGYHD IITIPTGATN IEVKQRNQRG SRNNGSFLAI KAADGTYILN
790 800 810 820 830 840
GDYTLSTLEQ DIMYKGVVLR YSGSSAALER IRSFSPLKEP LTIQVLTVGN ALRPKIKYTY
850 860 870 880 890 900
FVKKKKESFN AIPTFSAWVI EEWGECSKSC ELGWQRRLVE CRDINGQPAS ECAKEVKPAS
910 920 930 940 950 960
TRPCADHPCP QWQLGEWSSC SKTCGKGYKK RSLKCLSHDG GVLSHESCDP LKKPKHFIDF
CTMAECS
- DISINTEGRIINIDOMAANIN aminohapot:;sp|Q9UHI8|476-559 yllä painettu vahvemmalla ja alla merkattu erikseen.(Oma kommentti)
...//DLPGTSYDANRQCQFTFGEDSKHCPDAASTCSTLWCTGTSGGVLVCQTKHFPWADGTSCG
EGKWCINGKCVNKTDRKHFDTPFH //...
Essentiellien aminohappojen % suhde koko pätkästä 38%. Jos otetaan essentiellien puollelle " hyvän terveyden" aminohapot Histidiini (H) ja Arginiini(R), prosenttiluku saadaan 43%ksi.
ADMTS 1 sijaitse kromosomissa 21, jonka sairaustiloissa on monia neurodegeneratiivisi tauteja. . Tässä on vain yksi funktionaalinen pätkä katsottuna.(Oma kommentti)
LISÄTIETOA
http://atlasgeneticsoncology.org/Genes/ADAMTS1ID574ch21q21.html
Kr. 21 q21.3
| ADAMTS1 precursor: 967 amino acids; 105358 Da. |
|
|
|  |
|
|
| Structure of
ADAMTS1 proteinase. ADAMTS1 is composed of a propeptide (Pro), a
metalloproteinase domain (Metallo), a disintegrin domain (Dis), a
thrombospondin type 1-like motif (TSP1), a cystein-rich domain
(Cysrich), a spacer domain (SP) followed by two additional
thrombospondin type 1-like motifs (TSP1). ADAMTS1 proteinase contains in
addition a sequence recognized by furin-like enzymes (FU) (Rocks et
al., 2008a). |
Viimevuosien tietoa
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22383695
TIMP-3 on ADAMTS1 estäjä. Perisyytin vaurion merkki on ADAMTS1 ylössäätymä ( ja TIMP3 alassäätymä). TIMP-3 stabiloi perisyyttiä ja ADAMTS1 destabiloi, Perisyytin vaurio säätää destabilaatiotilaa esiin ja täten fibroosin välttöä korjauksessa.
Figure 10.(Tämä kuva on OIKEIN HYVÄ ja antaa näistä viima-aikaisemmista tietoa lisäävistä verisuonisäätelijöistä hyvän käsityksen)
Schematic diagram illustrating the contribution of TIMP-2 and -3 to pericyte-induced vascular tube stabilization.
As shown, TIMP-2 is derived from ECs, whereas TIMP-3 is produced by
pericytes. Together, they contribute to vascular stabilization
by inhibiting a variety of MMPs, ADAMs,
and VEGFR-2. The initiation of tube stabilization requires the blockade
of both EC
tube formation and EC tube regression,
which further leads to the cessation of EC activation and the
development of EC quiescence.
We hypothesize that pericytes are required
for ECs to assemble basement membrane matrices, which locally capture
and present
TIMP-3 to ECs through heparan sulfate
proteoglycans such as perlecan.
