Sinkin merkitys metallopeptidaaseissa (MP) kuten ADAMTS7 kofaktorina inhibition ja aktivatioon muodostuksessa

ADAMTS7 proteiinin entsyymiaktiivisuus säätyy  sinkkijoninsta, jonka  vaikutus on katalysoiva . Entsyymin  spacer domaani ja TSP domaani ovat merkityksellisiä tiiviissä interaktiossa extrasellulaariseen matriksiin ECM.  Spacerdomaani on cystein free, cysteiinitön.  Cys Switch domaanin  konservatiivinen cysteiini motiivi sitoo sinkkijonia  inhiboiden entzyymin.  Cysteiinin dissosioituminen sinkkijonista aiheuttaa  aktivaatiopeptidin vapautumisen, mikä aktivoi entsyymin.  Aktiviteetti on pH:sta riippuva ( pH 7,5- ph9,5).

Lisätietoa ADAMTS7

Genecards lähteessä.

Erityisesti yksityiskohdissa sen  eri domeeneista. 

Gene Families for ADAMTS7 Gene

HGNC:

• ADAM metallopeptidases with thrombospondin type 1 motif

IUPHAR:

• M12: Astacin/Adamalysin

The Human Protein Atlas (HPA):

• Plasma proteins
 
• Predicted secreted proteins

Protein Domains for ADAMTS7 Gene

InterPro:

• MetalloPept_cat_dom_sf 
 
• Peptidase_M12B 
 
• Peptidase_M12B_N 
 
• ADAMTS/ADAMTS-like 
 
• ADAMTS_ADAMTS-like
• See all 11 »

Blocks:

• Disintegrin 
 
• Metalloendopeptidase M12B 
 
• Thrombospondin, type I 
 
• Thrombospondin type 1 repeat signature 
 
• ADAM-TS Spacer 1

Suggested Antigen Peptide Sequences for ADAMTS7 Gene

GenScript: Design optimal peptide antigens:

• COMPase (ATS7_HUMAN)

Graphical View of Domain Structure for InterPro Entry

 Q9UKP4

UniProtKB/Swiss-Prot:

 ATS7_HUMAN :

• The spacer domain and the TSP type-1 domains are important for a tight interaction with the extracellular matrix.

Domain:

• The spacer domain and the TSP type-1 domains are important for a tight interaction with the extracellular matrix.
• The conserved cysteine present in the cysteine-switch motif binds the catalytic zinc ion, thus inhibiting the enzyme. The dissociation of the cysteine from the zinc ion upon the activation-peptide release activates the enzyme.