Lisätieto stromelysiineistä ST-1, -2, -3.

(1)   MMP-3 , toiselta nimeltä stromelysiini 1, ST-1 

MMP-10, ST-2. 

 Matrix Metalloproteinase 3/Stromelysin 1 

Lähde: Hideaki Nagase, in Handbook of Proteolytic Enzymes (Third Edition), 2013

Erottavia piirteiä
MMP-3:lla (stromelysiini 1:llä)  ja MMP-1:lla  (interstitiaalisella kollagenaasilla) on sama molekyylimassa ja niitä erittyy samoista a soluista. MMP-3 eroaa MMP-1:stä  siinä että siltä puuttuu kyky pilkkoa kollageenityypeistä I ja II niiden kolmoishelixrakennetta sisältäviä kohtia.
Stromelysiini 1 (MMP-3)  ja stromelysiini 2 (MMP-10) ovat 78%:sti identtisiä  aminohappojärjestykseltään ja niiden entsyymiominaisuudet ovat samat, mutta pH-optimit ovat erilaisia. ST- 1 toimii optimaalisisti pH5.5-6.0 alueella ( happamassa miljöössä) ja ST-2  pH alueella 7.5- 8.0 eli emäksisessä miljöössä.

• Distinguishing Features
• Stromelysin 1 (MMP-3) and interstitial collagenase (MMP-1) have similar molecular masses and they  are often secreted from the same cells. MMP-3 can be distinguished from MMP-1 (Chapter 152)  by its failure to cleave triple helical regions of types I and II collagen. Stromelysin 1 and stromelysin 2 (MMP-10) (Chapter 159) share 78% identity in amino acid sequence and have similar enzymic properties but the pH optimum of stromelysin 1 is around pH 5.5–6.0, whereas that of stromelysin 2 is around pH 7.5–8.0 [19].

 Neutrofiilien elastaasi ei  aktivoi pro-stromelysiini-2:ta, vaikka se aktivoi pro-stromelysiini 1:n. näiden kahden stromelysiinin ilmeneminenkin soluissa on erilaista:  Stromelysiini-1 ilmenee  helposti mesenkymaalisissa soluissa, kun taas stromelysiini-2  ilmenee keratinosyyteissä tietyistä stimuluksista.
Stromelysiini-3 (ST-3) on  näistä  molemmista muista  stromelysiineistä rakenteellisesti ja entsyymiominaisuuksiltaan loitompi ( Siitä kerrotaan erikseen)

•  Pro-stromelysin 2 is not activated by neutrophil elastase (Chapter 587) while prostromelysin 1 is.  The cellular expression of the two stromelysins are different: stromelysin 1 is readily expressed  in mesenchymal cells whereas stromelysin 2 is expressed in keratinocytes under certain stimuli [74,75]. Stromelysin 3 (Chapter 160) is more distantly related to these two stromelysins in structure and enzymic properties. 

 On kuvattu polyklonaalisia vasta-aineita  näille entsyymeille.  Kaniinin polyklonaalinen vasta-aine  ihmisen stromelysiini 1:tä vastaan ei reagoi ihmisen stromelysiini 2:ta vastaan.  On olemassa  ELISA-kit ihmisen MMP-3:lle.

• Polyclonal antibodies against human [76,77], rabbit [78], cattle [79] and rat [80],and monoclonal antibodies against human [81] and rabbit [82] enzymes have been described.  Rabbit polyclonal antibody against human stromelysin 1 [76] fails to react with stromelysin 2 [75]. A commercial ELISA kit for human MMP-3 is available from GE Healthcare, Abcam, R&D System; antibodies reactive with human, pig, sheep, mouse and rat MMP-3 from Abcam.

(2) MMP-11 eli stromelysiini 3  (ST-3)

Stromelysiini 3 cDNA  kloonattiin ensi kertaa  kun tehtiin differentiaalidiagnostiikkaa malignien ja benignien rintasyöpänäytteiden suhteen. Silloin  tunnistettiin stromelysiini 3  stromelysiini-aölaperheen kolmanneksi jäseneksi  metalloproteinaasien  perheessä, koska sillä oli jotain samankaltaisuutta  ST_1 ja ST-2:n kanssa
Vaikka se täten alunperin merkattiin ST3:ksi,  sen sekvenssi on aika poikkeava ST-1 ja ST-2 sekvensseistä. Täten nimitys "stromelysiini 3" ei  heijasta mitään funktionaalisia kaltaisuuksia toisten stromelysiinien kanssa.

• LÄHDE: Marie-Christine Rio, in Handbook of Proteolytic Enzymes (Third Edition), 2013: Matrix Metalloproteinase-11/Stromelysin 3 Name and History

• The stromelysin 3 (ST3) cDNA was first cloned by differential screening between malignant and benign human breast tumor samples [1]. ST3 was initially recognized as the third memberof the stromelysin subfamily within the matrix metalloproteinase (MMP) family on the basis of its similarity with the stromelysin 1 (ST1) and stromelysin 2 (ST2). Despite the original designation as ST3, its sequence is quite divergent from the ST1 and ST2and it has distinct mechanism of activation and proteolytic activity [2–4]. Thus, the name ST3 does not reflect any functional similarities with other stromelysins.

 Kun oli keksitty MMP- sekvenssi saatiin ST3:lle   geneerisesti tarkempi kuvaus ja se merkattiin  matrixmetalloproteinaasiksi numero  11 (MMP-11) . Muiden matrixproteiinien tavoin ST-3 osallistuu extrasellulaarisen matrixin uudelleenmuokkaustapahtumiin (remodelling) , jota  esiintyy kehityksen aikana, kudosten surkastuessa, haavan paranemisessa, tuumorin leviämissä ja etäispesäkkeiden muodostuksessa. Kuitenkin kirjallisuudesta päätellen ST3 näyttää olevan  ainutlaatuinen jäsen MMP perheessä ja sillä on  omat tyyppipiirteensä ja funktionsa.

•  A more generic designation based on the sequence of MMP discovery has assigned ST3 the serial number 11, i.e. matrix metalloproteinase 11. As the other MMPs, ST3 is involved during extracellular matrix (ECM) remodeling events such as development, tissue involution, wound healing, tumor invasion and metastasis [5–8]. However, from literature, ST3 appears to be a unique member of the MMP family exhibiting peculiar features and function (reviewed in Murphy et al. [9]).