Etiketter

tisdag 26 februari 2019

ADAMTS1 lisätietoa: pilkkoo semaforiinia SEMA3C ja edistää metastasoitumista

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=ADAMTS1+%2C+semaphorins
2010 Jan 22;285(4):2463-73. doi: 10.1074/jbc.M109.055129. Epub 2009 Nov 13.

The cleavage of semaphorin 3C induced by ADAMTS1 promotes cell migration.

 
Metastasoituminen on sekventiaalinen prosessi, jossa soluille salliutuu  siirtyminen primäärituumorista muualle ksvamaan. Metalloproteinaaseja on ja kauan pidetty avainkomponenteina metastaattisessa ohjelmoitumisessa, koska niillä on kykyä  pilkkoa monenlaisia 
solunulkoisia signaloivia ja  adhesoituvia molekyylejä. Kuitenkin joidenkin metalloproteinaasien kuten ADAMTS1:n  funktio ei ole  ollut aivan selvä ja se näyttää riippuvan  solumiljööstä ja/tai tuumorin etenemisen  vaiheesta. Tässä artikkelin työssä haluttiin luonnehtia ADAMTS1 metalloproteaasin  funktioita ja suoritettiin kaksi  alternatiivista proteomiin perustuvaa tutkimusta tunnistettaessa  metalloproteinaasin uusia substraatteja. Kummatkin tutkimukset osoittivat, että ADAMTS1:n yli-ilmeneminen johti SEMA3C- semaforiinin  vapautumiseen extrasellulaarisesta  matriksista.  Vaikka tiedetäänkin jo, että semaforiinit ovat  aksonin ohjauksen säätelijöitä, on myös kertyvää näyttöä siitä, että ne osallistunevat myös tuumorin etenemiseen. Tässä työssä osoitettiin, että ADAMTS1:n indusoima semaforiinin SEMA3C  pilkkoutuminen edisti rintasyöpäsolujen migroitumista. Tämä viittaa siihen,  että näiden molekyylien samanaikaisilmenemä tuumoreissa saattaa osaltaan vaikutata  metastaattiseen ohjelmoitumiseen. 

  • Metastasis is a sequential process that allows cells to move from the primary tumor and grow elsewhere. Because of their ability to cleave a variety of extracellular signaling and adhesion molecules, metalloproteases have been long considered key components of the metastatic program. However, the function of certain metalloproteases, such as ADAMTS1, is not clear and seems to depend on the cellular environment and/or the stage of tumor progression. To characterize the function of ADAMTS1, we performed two alternative proteomic approaches, difference gel electrophoresis and stable isotope labeling by amino acids in cell culture, to identify novel substrates of the metalloprotease. Both techniques showed that overexpression of ADAMTS1 leads to the release of semaphorin 3C from the extracellular matrix. Although semaphorins are well known regulators of axon guidance, accumulating evidence shows that they may also participate in tumor progression. Here, we show that the cleavage of semaphorin 3C induced by ADAMTS1 promotes the migration of breast cancer cells, indicating that the co-expression of these molecules in tumors may contribute to the metastatic program.
PMID:
19915008
PMCID:
PMC2807303
DOI:
10.1074/jbc.M109.055129
[Indexed for MEDLINE]
Free PMC Article
Muistiin  26.2. 2019 

Inga kommentarer:

Skicka en kommentar