Lysyylioksidaasi LOX on kuproentsyymi. , lysyl-tyrosyl-kinoni. , joka aiheuttaa sivutuotteena H2O2

Tästä huomaa että  entsyymillä on kinonirakenne. Onkohan se xenobioottinenkin?  Sen sivutuote on H2O2.  Luulisi siinä tapauksessa että sen säätyminen ylös on kudokselle haitallinen.   Ja samalla sen  normaali funktio  vaikuttuu myös ravinnosta.
 http://ajcn.nutrition.org/content/67/5/996S.full.pdf
 LOX on kuproentsyymi proteiinilysiini-6-oksidaasi, joka on essentielli ECM- stabiloija tehden poikkisidoksia kollageeniin ja elastiiniin.  On tehty oletus, mikä assosioi dieetin kuparipitoisuudet LOX- entsyymin dynaamiikkaan ja suhteellisiin muutoksiin sidekudoksessa esiintyvässä aktiivisuudessa.  Vaikkakaan ravinnon kuparistatus ei vaikuta lysyylioksaidaasin kertymää proteiinina eikä  lysyylioksidaasin  mRNA:n pitoisuuden  tasapainoon
Hypoteesi perustuu siihen mahdollisuuteen, että  kuparin ulosvuodolla solusta ja  lysyylioksidasin sekretiolla soluista  saattaa olla yhteinen tie. Funktionaalisen aktiivisuuden muutos on todennäköisemmin tulsota posttranslationaalisesta  lysyylioksidasin prosessoinnista.  Kupari on essentielli  cofactor  aminioksidaasien kuten LOX muodostuksessa. Kuparia sisältävissä aminioksidaaseissa on aktiivissa keskuksessa  TOPA, tri-oxo-fenylalaniini . Tämä  fenyyliltään   kolmasti  oksidoitunut fenylalaniini trioxo-Phe  muodostuu tyrosiinista (Tyr)  käsin ja tämä posttranslationaali tapahtuma  tapahtuu Golgi- Trans-Golgi prosessoitumisen aikana . Lysyloksidaasin (LOX) suhteen  tapahtuu vielä toinen posttranslationaalinen  askel : Lysyloksidaasin aktiivin kohdan lysyyliryhmä reagoi tämän TOPA:n kanssa tai sen prekursorimolekyylin  tyrosiinin kanssa  muodostaen  Lys-Tyr- kinonia.

ABSTRACT

Protein-lysine 6-oxidase (lysyl oxidase) is a

cuproenzyme that is essential for stabilization of extracellular

matrixes, specifically the enzymatic cross-linking of collagen and

elastin. A hypothesis is proposed that links dietary copper levels

to dynamic and proportional changes in lysyl oxidase activity in

connective tissue. Although nutritional copper status does not

influence the accumulation of lysyl oxidase as protein or lysyl

oxidase steady state messenger RNA concentrations, the direct

influence of dietary copper on the functional activity of lysyl oxi-

dase is clear. The hypothesis is based on the possibility that cop-

per efflux and lysyl oxidase secretion from cells may share a

common pathway. The change in functional activity is most like-

ly the result of posttranslational processing of lysyl oxidase. Cop-

per is essential for organic cofactor formation in amine oxidases

such as lysyl oxidase. Copper-containing amine oxidases have

peptidyl 2,4,5 tri(oxo)phenylalanine (TOPA) at their active cen-

ters. TOPA is formed by copper-catalyzed oxidation of tyrosine,

which takes place as part of Golgi or trans-Golgi processing. For

lysyl oxidase, recent evidence (Science 1996;273:1078–84) indi-

cates that as an additional step, a lysyl group at the active center

of lysyl oxidase reacts with TOPA or its precursor to form lysyl

tyrosylquinone.

Am J Clin Nutr

1998(suppl);67:996S–1002S.

KEY WORDS

Copper, protein-lysine 6-oxidase, lysyl oxi-

dase, collagen, elastin, protein cross-linking, Golgi complex,

extracellular matrix